Biologie cellulaire 2

CHAPITRE II : MORPHOLOGIE ET ANATOMIE CELLULAIRE

 

 

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Globules rouges humains observés au microscope électronique à balayage,la membrane plasmique de ces cellules est celle dont la composition chimique et l’architecture moléculaire sont les mieux connues ; x 4000

II.1 LA MEMBRANE CELLULAIRE ( plasmique ) 

II.1.1 STRUCTURE

L’épaisseur de la membrane plasmique étant de 75 Angström , seul le microscope électronique peut observer directement sa structure, mais selon les techniques de préparation utilisées, les aspects ne sont pas les mêmes.

II.1.1.1 Coupes minces

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Légende Structure de la membrane plasmique : observation au microscope électronique de coupes minces.

a et b) Globules rouges ou érythrocytes. La membrane plasmique Mp sépare le hyaloplasme Hy du milieu extracellulaire Ex. a) Globule rouge de rat fixé au tétroxyde d'osmium; à faible grandissement la membrane plasmique apparaît comme une ligne sombre; x 15 000 (cliché J.-P. Thiéry, 1965). b) Globule rouge humain fixé au permanganate de potassium ; à fort grandissement la membrane plasmique apparaît constituée de trois feuillets : deux feuillets denses séparés par un feuillet clair;x 300000 (cliché J. D, Robertson, 1964).
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 c et d) Cellules absorbantes de l'intestin ou entérocytes. La face apicale de ces entérocytes qui est en regard de la lumière de l'intestin, cette face est hérissée de microvillosités mvl. Du côté extracellulaire Ex, la membrane plasmique Mp présente un revêtement fibreux rf qui est plus épais au sommet des microvillosités que le long de celles-ci. Remarquer à l'intérieur des microvillosités et orientés selon leur grand axedes faisceaux de microfilaments ff; ces microfilaments sont constitués d'actine et s'attachent au sommet des microvillosités (c). c) Entérocyte de rat, coupe longitudinale de microvillosités; x 100000 (cliché S. Ito, 1974); d) Entérocyte de souris, coupe transversale de microvillosités; x 100000 (cliché Japan Electron Optic Laboratories, 1974).

Quelque soit le type cellulaire, la membrane plasmique apparaît toujours dans les coupes de matériel fixé chimiquement , formée
de trois feuillets superposés et dont le feuillet dense externe porte un revêtement fibreux plus ou moins développé . Observées dans les mêmes conditions , les autres membranes cellulaires ( membranes du réticulum endoplasmique, membrane de l’appareil de Golgi, des mitochondries ou de chloroplastes ) présentent la même ultra structure caractérisée par l’existence de deux feuillets denses qui diffusent les électrons et sont séparés l’un de l’autre par un feuillet clair très peu diffusant ; c’est pourquoi pour marquer  le caractère très général de cette ultra-structure des membranes, on parle de « membraneunitaire » ( de l’anglais unit membrane ), terme introduit par Robertson en 1959

Et que l’on pourrait également traduire par «  Membrane de base ».

Feuillets denses ( intra et extra cellulaires) : environ 20 Angström.

Feuillet clair  ( situé entre intra et extra ) : environ 35 Angström.

Revêtement fibreux ( côté extracellulaire ) : de 50 à 100 Angström , parfois beaucoup plus  ( 2000 Angström )

II.1.1.2 Répliques

La technique dite de cryo-décapage, sur laquelle nous ne nous étendrons pas, permet d’observer d’autres aspects de la membrane plasmique. Cette technique permet de constater que des particules globulaires de 50 à 80 Angström sont enchâssées dans la membrane. Le cryo-décapage donnant des coupes tangentielles à la membrane, on remarque que celle-ci se clive en deux contrairement à l’impression donnée par l’observation de coupe minces. Bien que les résultats obtenus par chacune de ces méthodes soient différents ( 3 feuillets ou deux couches, particules intra-membranaires visibles ou non) , l’observation de coupes ou de répliques montre que les membranes cellulaires ont certainement des caractères structuraux communs , que les
études biochimiques et biophysiques permettent de préciser, en particulier celles qui ont été menées sur la membrane plasmique. 

II.1.2 DEFINITION

Nous dirons en guise de définition que la membrane plasmique est une membrane biologique dont la fonction fondamentale consiste à délimiter le milieu intra cellulaire et à le séparer du milieu extra cellulaire.Elle apparaît après fixation par les méthodes conventionnelles en microscopie électronique sous la forme de deux couches osmiophiles (polaire) placées de part et d’autre d’une couche osmiophobe (apolaire).

A ce rôle de frontière, s’ajoute son aptitude à former une barrière d’une perméabilité variable aux liquides et aux substances. Cette deuxième fonction essentielle commande :

-  Le transport des substances nécessaires à la croissance, aux remplacements des structures cellulaires.

-  Le transfert d’informations  (c’est à dire de produits comme les hormones qui imposent à la cellule une modification de son activité), ou de stimuli physico-chimiques (comme ceux responsables de l’excitabilité).

Le rôle de la membrane dans l’analyse des informations est  en fait extrêmement important et diversifié. Elle intervient :

- dans les mécanismes de reconnaissance cellulaire.

- dans l’inhibition de contact.

- comme support d’activités enzymatiques diverses.

- dans la fixation de virus, de toxines ou de cellules.

Dans le transfert d’informations extracellulaires.

II.1.3 COMPOSITION CHIMIQUE

Là encore ce sont les globules rouges qui se sont prêtés le plus aisément à l’isolement des fractions de membrane plasmique. La technique consiste à leur faire subir une hémolyse, suivie d’une centrifugation de manière à obtenir un culot de membranes plasmiques qui délimitent encore un sac clos. La préparation de fractions membranes plasmiques à partir d’autres types cellulaires s’avère beaucoup plus compliqué, on y parvient cependant.

Nous allons d’abord exposer ce que l’on sait de la composition chimique des fantômes de globules rouges humains, qui nous est la mieux connue.

Les membranes plasmiques d’érythrocytes sont constituées de 40% de lipides et 60% de protéines, soit environ 75 molécules de lipides pour une molécule de protéine.

II.1.3.1  Les lipides membranaires

Les principaux lipides, présents dans la membrane plasmique sont regroupés en trois classes :

- 1) Glycérophospholipides.

- 2) Sphyngolipides.

Ceux -ci se divisent en trois catégories : les sphyngiomiélynes, les cérébrosides et les gangliosides.

- 3) Stéroïdes.

II.1.3.1.1  Les Glycérophospolipides

- Les glycérophospholipides (ou phosphoglycérides) sont les lipides prépondérants dans les membranes biologiques.

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Ils sont bâtis sur un squelette de glycérol 3-phosphate, le type le plus simple est le phosphatidate dans lequel C1 et C2  du glycérol 3-phosphate sont estérifiés pardes acides gras.

Les seuls phosphatidates naturels sont les intermédiaires métaboliques de la biosynthèse des glycérophospholipides plus complexes. Dans les glycérophospholipides plus complexes, le phosphate est estérifié à la fois au glycérol et à  un autre alcool.

Le tableau qui suit donne une liste des glycérophospholipides membranaires les plus courants

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et la figure suivante nous donne la structure complète de trois représentants importants  

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II.3.1.2  Les Sphingolipides

Les membranes animales et végétales contiennent une autre classe de lipides, les sphingolipides. Chez l’animal, il sont particulièrement représentés dans les tissus du système nerveux central. Le cœur des sphingolipides est formé de sphingosine (trans-1-sphingénine ), un alcool non ramifié à 18 carbones, porteur d’une double liaison entre C4 et C5, d’un groupe aminé en C2 et de groupes hydroxyles en C1 et  C3.

Un céramide comporte un acide gras lié par une liaison amide au groupe aminé C2 de la sphyngosine.

Les céramides sont les précurseurs métaboliques de tous  les sphingolipides parmi lesquels on distingue trois familles principales : Les sphingomyélines, les Cérébrosides et les Gangliosides.  

Sphingosine et céramide( exemple)

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Les sphingomyélines comportent de la phosphocholine  liée à l’hydroxyle C1 d’un céramide.

Les sphingomyélines font partie des membranes plasmiques de la plupart des cellules de Mammifères et représentent le composant majeur de la myéline enrobant les axones de certains neurones. 

Les cérébrosides  sont des glycolipides formés d’un résidu glucidique attaché au carbone C1 d’un,céramide  par une liaison  β glucosidique.  On trouve des cérébrosides surtout dans le tissus nerveux , le foie, les reins et la rate  des mammifères. Le résidu glucidique est souvent une molécule de galactose ou de glucose.

Les gangliosides  sont des glycolipides formés d’une séquence glucidique attachée au carbone C1 d’un céramide, on les trouve dans la substance grise de l’encéphale de Mammifères. Il en existe une grande variété remplissant diverses fonctions et leur séquence glucidique contient toujours l’acjde N-acétylneuraminique, dérivé acétylé de l’acide sialique, ce qui leur confère un caractère anionique.

Le ganglioside GM2

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II.3.1.3.   Les stéroïdes

Les stéroïdes forment une troisième catégorie de lipides bien représentée dans les membranes cellulaires.

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Le cholestérol est un stéroïde très bien représenté dans la membrane plasmique des mammifères, mais exceptionnel chez  les végétaux et absent chez les procaryotes.

Voici quelques exemples de stéröides.

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Les stéroides sont des molécules hydrophobes.

II.1.3.1.4 Propriétés des Glycérophospholipides et des Sphyngosines

 
Toutes ces molécules sont amphiphiles …

Une tête hydrophile, polaire qui à ce titre s’associe aux molécules d’eau. La phosphatidylcholine avec son groupement ammonium
quaternaire est la plus polaire de toutes.

Une queue hydrophobe apolaire , donc non mouillable ( chaîne carbonée des acides gras)

Ces molécules ont tendance à présenter à l’eau leur zone polaire et au contraire, à associer leur zone hydrophobe entre elles. Cette tendance se matérialisera par la formation de double couches très stables grâce aux liaisons hydrophobes. 

Les acides gras assurent la structure et la perméabilité et jouent un rôle important dans la disponibilité des protéines fonctionnelles de cette membrane.

Structure globale de la membrane plasmique

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C’est cette structure particulière des glycérophospholipides et des sphingolipides qui détermine le motif de construction de la membrane plasmique en double couche lipidique, déterminant trois feuillets.

 

RESUME

 

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Remarque : Les systèmes biologiques contiennent encore bien d’autres lipides que ceux décrits ci-avant comme les cires, les vitamines liposolubles, les icosanoïdes et les isoprénoïdes ( voir biochimie).

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II.1.3.2.Protéines membranaires

II.1.3.2.1  Structure chimique des protéines

II.3.2.1.1 les acides aminés

Les protéines sont édifiées en partant de 20 acides aminés différents 

Les 20 acides aminés classiques portent un groupe aminé et un groupe carboxyle acide, le carbone central ou carbone α porte également un atome d’hydrogène et une chaîne latérale propre à chaque acide aminé ( R ).

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Classification des aa. tenant compte du caractère acide ou basique de R

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Remarquons :

-  Que 19 acides aminés sur les 20 (sauf la glycine) possèdent un carbone asymétrique ce qui permet l’existence de stéréoisomères (images en miroir Let D, voir biochimie).

-   Que à pH neutre, le groupe amine est protoné  ( NH3+ ) et le groupe carboxyle est ionisé ( COO- ). Au pH physiologique 7,4 les acides aminés sont des amphotères ou zwitterions, c’-à-d que leur charge globale peut être nulle. Il faut cependant tenir compte de l’ionisation de certaines de leurs charges latérales.

Les acides aminés sont classés en fonction de la polarité  et de l’existence de charge(s) au niveau de la chaîne latérale. Seuls, les acides aminés sont des molécules étant amphotères, ils sont solubles dans l’eau. Il ne faut cependant pas perdre de vue qu’une fois polymérisés en polypeptides ou en protéines, les acides aminés perdent les charges ioniques qu’ils portent au niveau  de leurs groupes aminé et acide carboxylique. Le caractère polaire, non polaire ou ionique devient ainsi prééminent dans la fixation de la structure tridimensionnelle, ou conformation d’une protéine. Les protéines globulaires hydrosolubles, par exemple comportent classiquement des centaines de résidus d’acides aminés serrés en conformation compacte. La plupart des chaînes hydrophiles de ce type de protéine résident à la surface de la macromolécule et sont en contact avec le milieu aqueux, alors que nombre de chaîne latérales hydrophobes sont enfouies au sein de la protéine et sont inaccessibles au solvant aqueux.

II.3.1.2.1.2  la  liaison peptidique

Ces acides aminés se lient les uns aux autres par une liaison peptidique

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On appelle polypeptide une molécule comprenant plusieurs acides aminés assemblés par des liaisons peptidiques ; ci-dessus un dipeptide ( 2 a.a ).En fait la liaison peptidique est un hybride de résonance de type énol-cétone ( voir biochimie).

On peut considérer les protéines comme des polymères d’acides aminés.

II.1.3.2.2  Niveaux de structuration des protéines

II.1.3.2.2.1      protéines fibreuses et protéines globulaires

 On classe les protéines en deux groupes :

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a) les protéines fibreuses sont insolubles dans l’eau et forment en général des associations mécaniquement résistantes. Elles constituent la charpente de la cellule ainsi que des organismes dans leur ensemble. Les fibres protéiques sont classiquement constituées d’éléments simples qui s’associent en fils ou en câbles ( kératine α, collagène…).

b) Les protéines globulaires sont généralement des macromolécules grossièrement sphériques à chaîne polypeptidique repliée de manière dense. On les trouve dans le cytosol, dans la phase liquide des organites, dans le milieu extracellulaire et, ce qui nous intéresse particulièrement dans ce chapitre, incorporées ou accolées aux membranes biologiques. Par les replis et les fentes que ce type de protéines présente souvent, elles peuvent reconnaître d’autres molécules et mêmes interagir avec celles-ci en s’y liant de façon transitoire ( enzymes, catalyseurs et autres… ). Ces protéines présentent souvent un noyau hydrophobe et une périphérie hydrophyle.


II.1.3.2.2.2  Niveaux de conformation

- La structure primaire est la suite des résidus d’acides aminés liés par covalence, c’est une structure linéaire à une seule dimension.

- La structure secondaire est générée par des facteurs stériques, des liaisons hydrogène  et peut être d’autres interactions entre
résidus d’aa . les deux types de structures secondaires types sont l’hélice α et le feuillet β.

- La structure tertiaire provient du fait que la chaîne polypeptidique change de direction au niveau de anses et de boucles, permettant ainsi le déploiement d’une structure tridimensionnelle. Les anses sont souvent riches en résidus hydrophiles, on les rencontre à la périphérie des protéines globulaires où elles baignent dans le solvant et forment des liaisons hydrogène
avec l’eau. Cette structure correspond à la protéine native. On considère que les interactions menant à cette conformation ne sont pas de nature covalente mais plutôt hydrophobes entre les chaîne latérales des résidus d’aa.

Globalement les forces induisant le reploiement de la molécule protéique, devenue ainsi biologiquement actives sont : l’effet hydrophobe, les interactions ioniques, les forces de van der Waals et les ponts hydrogène.

L’organisation d’éléments structuraux secondaires en éléments plus complexes amène à des motifs :

  • Motif formé de 8 hélices α et 8 feuillets β en alternance , cette structure peut se décrire comme un tonneau  dont l’enveloppe est constituée à l’intérieur par les feuillets β et à l’extérieur par les hélices  α . Ce type d’architecture se rencontre dans une dizaine d’enzymes.

 

  • Motif de type α  /β/α  unité structurale également caractéristique d’enzymes.

Une protéine peut comprendre un certain nombre de zones particulières appelées domaines structuraux, les différents domaines d’une même protéine ont des fonctions différentes et bien définies. Dans les enzymes multidomaines, l’un d’entre eux contient par exemple le site actif, l’autre un site de régulation, un autre encore peut fixer un cofacteur essentiel pour le déroulement d’une réaction catalytique.

De plus l’interface entre deux domaines apparaît également comme un lieu privilégié pour les interactions entre une protéine et son ligand.

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- La structure quaternaire

Pour beaucoup de protéines globulaires, la structure tertiaire n’est pas la structure fonctionnelle.Ces molécules se caractérisent par un niveau d’organisation supérieur. Par exemple, plusieurs chaînes protéiques peuvent s’assembler pour former un édifice plus complexe.

Dans ce cas , la chaîne peptidique unitaire s’appelle monomère. L’association des monomères donnera selon le cas  des dimères, des tétramères, des hexamères ( hémoglobine tétramérique, hexokinase dimérique…).

Exemple : hémoglobine 

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Document complémentaire

Structure des protéines

Toutes les protéines sont formées d'une succession d'acides aminés liés les uns aux autres dans un ordre précis. Le lysozyme illustré ci-dessous, par exemple, est formé de l'union de 129 acides aminés. Le premier est la lysine, le second, la valine, le troisième, la phénylalanine ... et le dernier, le 129e,la leucine.

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La séquence des acides aminés d'une protéine (quel acide aminé est le premier, le second, le troisième, ... , le dernier) constitue ce qu'on appelle la structure primaire de la protéine. Les radicaux des acides aminés ont des propriétés chimiques différentes. Certains sont hydrophobes, d'autres hydrophiles, certains s'ionisent négativement et d'autres positivement. Certains radicaux peuvent former des liaisons chimiques plus ou moins fortes avec d'autres radicaux. Il peut donc y avoir dans une chaîne d'acides aminés des interactions entre les radicaux. Certains se repoussent et d'autres se rapprochent et forment des liens chimiques. La chaîne d'acides aminés aura donc tendance à se replier sur elle-même pour adopter une structure tridimensionnelle précise.

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Quatre grands types d'interactions interviennent dans le repliement de la chaîne:

L'effet hydrophobe

Les acides aminés dont les radicaux sont hydrophobes ont plus d'affinité entre eux qu'avec les molécules d'eau entourant la protéine. La chaîne a donc tendance à se replier de façon à les regrouper entre eux au centre de la molécule, sans contact  direct avec l'eau.

Inversement, les acides aminés hydrophiles ont tendance à se disposer à la périphérie de façon à être en contact avec l'eau.

Les liaisons  ioniques

Les radicaux qui s'ionisent positivement forment des liaisons ioniques avec ceux qui s'ionisent négativement.

Les liaisons hydrogène

Les ponts disulfure

Deux des 20 acides aminés ont des radicaux contenant un atome de soufre. C'est le cas de la cystéine. Deux cystéines peuvent former une liaison covalente entre elles par l'intermédiaire de l'atome de soufre de leur radical. Cette liaison covalente peut relier deux cystéines éloignées l'une de l'autre sur la chaîne.

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Certaines parties de la chaînes d'acides aminés adoptent une structure régulière appelée structure secondaire. On reconnaît deux grands types de structure secondaires:

•             L'hélice alpha

Dans la structure dite en hélice alpha, la chaîne d'acides aminés prend la forme d'un tire-bouchon. Les différentes spires sont stabilisées par des liaisons hydrogènes.

•             Le feuillet bêta

Dans un feuillet bêta, il se forme des liaisons hydrogène entre certains segments de la chaîne disposés parallèlement les uns par rapport aux autres. L'ensemble forme comme une membrane plissée.

Une protéine est donc faite d'hélices alpha et de feuillets bêta reliés par des segments qui n'ont pas de structure secondaire
particulière.La forme finale de la chaîne d'acides aminés, c'est à dire la structure tridimensionnelle finale qu'adopte la chaîne d'acides aminés,constitue la structure tertiaire de la protéine.

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II.1.3.2.3  Classes de protéines

en fonction du rôle physiologique rempli par la protéine : 

Protéines de réserve

Protéines à rôle structural ou mécanique

Protéines qui interagissent avec d’autres molécules ( enzymes, hormones, protéines de transport…)

en fonction du plan structural

Classe α : protéines essentiellement constituées d’hélices α

Classe β : protéines essentiellement composées d’hélices β 

Classe α/β : alternance d’hélice et de feuillet

Classe α + β : arrangements locaux d’hélices et arrangements locaux de feuillets ; sans alternance.

 II.1.3.2.4  Les changements de conformation des protéines

II.1.3.2.4.1      Flexibilité des protéines

Les protéines sont  bâties sur un axe rigide  - N-  C – C – N -  C – C – N - C – C – N……  pourvu de bras (résidus a.a. )   relativement libres donc capable de mouvements, ces mouvements peuvent être :

- Rapides : résidus tournant de 180° autour du C. Interactions entre atomes : collisions.

- Lents : déplissements partiels de structure secondaire, déformations plastiques dues à des chocs avec d’autres molécules.

Les résultats de ces mouvements sont de légers changements de conformation à durée de vie très brève. Ces mouvements ont une fonction biologique, ils facilitent les déplacements des molécules protéiques en les rendant plus malléables et en diminuant les frottements.

Les protéines sont des molécules flexibles et auto lubrifiantes.

Les interactions responsables de la structure tertiaire des protéines sont relativement faibles. Cette structure tertiaire peut donc être
altérée par de petites modifications de la température, du pH…

II.1.3.2.4.2 Action de l’environnement sur les protéines « flexibles »

L’environnement (molécules, ions ) va amplifier, coordonner ces mouvements , il va modifier de manière bien définie
la conformation de la protéine et modifier le niveau énergétique de la molécule ( la structure tertiaire correspond au minimum d’énergie de la molécule protéique).

Puisque à conformation donnée correspond une fonction précise de la protéine ( liaison structure-fonction ), on conclura en disant que l’environnement va contrôler l’activité biologique des protéines.

L’environnement peut agir de plusieurs manières :

1) Fixation non covalente d’un ligand sur la  protéine

Il s’agit de liaisons électrostatiques faibles qui ont pour effet de modifier la répartition des charges et des interactions dans la molécule :
 

Changement d’état énergétique et/ou de conformation.

Ligand ionique :  ions Mg++  , Ca++     , Zn++, fixation réversible, ces ions sont régulateurs. Leur concentration qui est variable
module l’activité enzymatique.  Il ne faut pas confondre ces ions régulateurs avec des ions constitutifs dont la fixation sur la protéine est irréversible.

Ligand organique :  on parlera de co-enzymes. Vitamines,hormones, AMPc sur protéine kinase.

2) Allostérie

Cas des protéines présentant une structure quaternaire ( protéines oligomériques ).

La fixation d’un ligand va provoquer le passage de l’état inactivé à l’état activé, ce qui provoque :

- Changement de conformation de chaque monomère.
- Changement dans la disposition dans l’espace de ces monomères

Exemple : Hémoglobine.

1) Fixation covalente de groupements phosphates

Fixation d’un groupement phosphate PO43-sur  fonction hydroxyle portée par une chaîne latérale d’un résidu sérine, thréonine, thyrosine.

La fixation d’un phosphate fortement acide va modifier la répartition des charges électriques sur les atomes voisins. Résultat=remaniement des forces de van der Waals et des liaisons salines et … changement de conformation.

2) Changements de conformation provoqué par un clivage protéolytique

La chaîne peptidique sera amputée d’un morceau  remaniement des forces… changement de conformation.

L’architecture, sa conformation joue un rôle déterminant dans l’activité biologique qui lui est spécifique. Dans certains cas, pour empêcher des modification d’architecture entraînant des modifications de fonctions, les cellules possèdent des molécules capables de veiller au maintien de la conformation souhaitée ( molécules chaperon).

II.1.3.3 Les glycoprotéines

II.1.3.3.1 Définition

Les glycoprotéines sont des hétéroprotéines comportant un ou plusieurs groupements osidiques fixés à la chaîne peptidique.

Les groupements osidiques comportent 10 à 15 résidus d’oses simples ou de dérivés d’oses.

Ces principaux oses et dérivés sont :

- D Glucose et N acétyl D glucosamine

- D Galactose et N acétyl D galactosamine

- Mannose

- Fructose

- Acide sialique, souvent en position terminale d’où le nom de sialo-glycoprotéine, avec comme exemple la glycophorine.

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Structure de la Glycophorine

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II.1.3.3.2 Localisation membranaire et glyco-protéines

Les protéines peuvent se situer sur la face interne ou la face externe de la double couche de lipides, ce sont les protéines extrinsèques . Elles peuvent également traverser la double couche de lipides de part en part, ce sont les protéines intrinsèques ou intégrales.

On peur également parler de protéines intégrées et de protéines périphériques

Les membranes diffèrent beaucoup entre elles quant à leur composition en protéines, et celle-ci reflète l'activité biochimique membranaire.

Les liaisons entre protéines intrinsèques et membranes sont de type hydrophobe ; les protéines intrinsèques sont essentiellement constituées d'a-hélices hydrophobes.

La liaison entre protéines extrinsèque et membrane se fait par liaison H ou de type électrostatique.

Les protéines de la face externe peuvent être glycosilées (rôle dans la reconnaissance dessignaux extracellulaires).

II.1.1.4. ARCHITECTURE DE MEMBRANE PLASMIQUE

II.1.4.1  La matrice lipidique

On a vu que les phospholipides ont la faculté de s’associer pour former des doubles couches.

L’association provient des liaisons hydrophobes dues à l’existence des chaînes d’acides gras des glycérophospholipides ou à la
chaîne carbonée de la sphingosine dans les sphingolipides.

Il existe évidemment deux types d’associations : par contact latéral et par les extrémités.

La localisation des phospholipides (phosphatidyl et sphingomyélines) dans les feuillets :

Feuillet exoplasmique : surtout  phosphatidyl choline et sphingolipides

Feuillet protoplasmique : surtout phosphatidyl sérine, éthanolamine et inositol.

Les molécules de cholestérol sont enchâssées entre les molécules de phospholipides.

L’épaisseur de la matrice est d’environ 6 nanomètres.

Les molécules de cholestérol sont enchâssées entre les molécules de phospholipides.L’épaisseur de la matrice est d’environ
6 nanomètres.

II.1.4.2 les protéines membranaires
 

Liaisons protéines - phospholipides :

Liaisons hydrophobes entre parties apolaires et liaisons ioniques ou de type Van der Waals entre groupement chargés ou simplement polaires.

Localisation : 

 -  protéines intégrales   traversant de part en part la membrane, leur partie N terminale souvent porteuse de glucides est située du côté opposé au cytoplasme ( voir schéma glycophorine). Leur partie centrale est constituée de résidus d’acides aminés hydrophobes.

-  protéines périphériques internes ou externes  : Elles peuvent ou non être associées à des protéines intégrales  Fonctions :  structurales, de reconnaissance et enzymatique. 

Structure de membrane plasmique

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II.1.4.2.1 Protéines intégrales

Généralement des des sialo glycoprotéines asymétriques . Elles renforcent la cohésion entre les deux feuillets lipidiques.

Fonctions :

Structurale, elle assure la continuité entre le cytosquelette (intérieur de la cellule) et le squelette péricellulaire ( extérieur de la cellule). Voir relations entre cellules. 

De reconnaissance : les antigènes de surface.

Enzymatiques :des hydrolases par exemple

De transport : protéines canaux, pompes ioniques, ce sont des protéines oligomériques.

De réception : récepteurs hormonaux et autres molécules

II.1.4.2.2 Protéines périphériques

Toujours disposées de manière asymétrique.

Fonctions :

De reconnaissance : protéines périphériques de la face externe, souvent des glycoprotéines.

Enzymatique : surtout des protéines de la face interne en relation avec des récepteurs hormonaux.

II.1.4.3 Les glucides membranaires

Provenant essentiellement des glycoprotéines et des glycolipides ( cérébrosides et gangliosides) .

Des glucides se trouvent toujours du coté extérieur de la cellule. Ces structures sont importantes, elles interviennent dans la reconnaissance de certaines molécules dont les lectines ( ex : Cocanavaline A extraite de légumineuses), qui sont de nature protéique .

Notons que l’on trouve également des protéoglycannes dans la membrane plasmique, constitués de résidus glucidiques et de protéines dans lesquels la masse de leur composant glucidique est plus importante que celle de leur composant protéique ; ces molécules sont hydratées à l’extrême.

Remarque : On appellera glycocalyx, l’ensemble des molécules glycoprotéiques ou glycanniques situées sur la face externe de la membrane
cellulaire.

CONCLUSION

La membrane plasmique est constituée des trois grands groupes de molécules organiques ; elle a une épaisseur variant de 6 à 10 nanomètres. Elle est asymétrique, ce qui constitue une barrière thermodynamique entre les deux milieux.

II.1.5  PROPRIETES DE LA MEMBRANE PLASMIQUE

La membrane plasmique comme toutes les membranes intracellulaires peut être considérée comme une mosaïque fluide. Localement, cette fluidité sera sous l’influence du degré de saturation des résidus d’acides gras présents.

La fluidité provient des mouvements des lipides de membrane et des mouvements des protéines de membrane.

II.1.5.1   Mouvement des lipides de membrane

 II.1.5.1.1  Mouvement dans un même feuillet

Ces mouvements dépendent : de la nature des acides gras présents de la température et de la concentration en molécules de cholestérol. Ces mouvements latéraux sont continuels et importants : déplacement sans déformations ni déchirures.      

II.1.5.1.2 Mouvement d’un feuillet à l’autre

Il s’agit souvent d’une molécule amphiphile de lipide qui va se positionner d’un feuillet à l’autre tout en associant les zones hydrophobes et hydrophiles de la même façon . Ces mouvements transversaux sont stériquement et énergétiquement plus difficiles à réaliser ( mécanisme de Flip Flop). Ce mouvement aura lieu lors du renouvellement des molécules lipidiques dans les
feuillets.

 II.1.5.2 Mouvement des protéines de membrane

Ces mouvements dépendent du type de protéines, certaines, qui sont unies aux protéines du cytosquelette ou aux protéines fibrillaires extra cellulaires ne se déplacent pas.Les autres se déplacent comme les phospholipides, mais leurs mouvements sont
coordonnés ; par exemple le regroupement de récepteurs protéiques en certains endroits précis de la surface membranaire, ce regroupement rendant leur fonctionnement plus intense.

Schéma :Mouvement latéral de protéines et regroupement en fonction du pH

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La vitesse de diffusion peut dépendre de paramètres physicochimiques du milieu.Il existe une limite à la diffusion des protéines, lorsqu’on considère un ensemble de cellules unies les unes aux autres, ce qui fait apparaître une polarité fonctionnelle aux membranes.

CONCLUSION

La membrane plasmique et les membranes en général sont souples et résistantes, elles peuvent se déformer sans se déchirer. Toutefois dans le cas de la membrane plasmique , puisque la souplesse ne lui permet pas de conserver une forme définie, il faudra lui adjoindre un cytosquelette.

II.1.6 BIOGENESE DE LA MEMBRANE PLASMIQUE

La membrane plasmique est une structure en équilibre dynamique.

Continuellement, les molécules de l’édifice membranaire doivent être renouvelées.    

Exemple : renouvellement des molécules de phospholipides.Ces molécules sont synthétisées dans la cellule et vont se fixer en premier lieu dans le feuillet interne ou cytoplasmique de la membrane. Là, certaines molécules sont remaniées par des enzymes membranaires puis basculent ( flip flop ) dans le feuillet externe.

 

La vitesse de diffusion peut dépendre de paramètres physicochimiques du milieu.Il existe une limite à la diffusion des protéines, lorsqu’on considère un ensemble de cellules unies les unes aux autres, ce qui fait apparaître une polarité fonctionnelle aux membranes.

CONCLUSION

La membrane plasmique et les membranes en général sont souples et résistantes, elles peuvent se déformer sans se déchirer. Toutefois dans le cas de la membrane plasmique , puisque la souplesse ne lui permet pas de conserver une forme définie, il faudra lui adjoindre un cytosquelette.

II.1.6 BIOGENESE DE LA MEMBRANE PLASMIQUE

La membrane plasmique est une structure en équilibre dynamique.

Continuellement, les molécules de l’édifice membranaire doivent être renouvelées.    

Exemple : renouvellement des molécules de phospholipides.Ces molécules sont synthétisées dans la cellule et vont se fixer en premier lieu dans le feuillet interne ou cytoplasmique de la membrane. Là, certaines molécules sont remaniées par des enzymes membranaires puis basculent ( flip flop ) dans le feuillet externe.

 


 

 

 

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Commentaires (1)

1. widad 02/05/2014

merci pour les

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Date de dernière mise à jour : 27/05/2015